PROTEÍNAS
Este es mi esquema. Lo he hecho corto, como normalmente, para que sea de fácil identificación cada parte de las proteínas. Espero que os guste :)
Ahora procedemos a responder a las preguntas.
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Estructura primaria: es una secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria: es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio.
Estructura terciaria: conformación globular de la estructura secundaria.
Estructura cuaternaria: cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En las estructuras primarias, los enlaces son peptídicos.
En las estructuras secundarias, los enlaces dependen de si la estructura es en a-hélice; estructura hélice de colágeno; o si es de conformación-b.
Si es de a-hélice, la estructura primaria se enrolla helocoidalmente con un giro dextrógiro, y se da un enlace de hidrógeno entre el -CO- de un aminoácido con el -NH- del cuarto aminoácido siguiente.
Si es de hélice de colágeno, sus cadenas polipeptídicas se enrollan de forma levógira y es más larga por la prolina y la hidroxiprolina. Ya que estas dos moléculas tienen una estructura que dificulta los enlaces de hidrogeno, por lo que las hélices son de tres aminoácidos por vuelta, que se unen por enlaces covalentes y débiles de tipo hidrógeno.
Si es de conformación-b, no se dan enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos de la misma cadena, sino que se da una cadena en forma de zigzag, y se dan enlaces de hidrógeno entre distintas cadenas que dan lugar a láminas denominadas b-lámina plegada.
En las estructuras terciarias, los enlaces se dan entre los radicales de los aminoácidos para dar la estructura globular. Pueden ser o enlaces disulfuros, o de hidrógeno, por interacciones iónicas, por fuerzas de Van der Walls, o por interacciones hidrofóbicas. Son todos débiles excepto los enlaces disulfuros.
En las estructuras cuaternarias, las cadenas polipeptídicas con estructuras terciarias están unidas por enlaces no covalentes, y a veces, por enlaces de tipo disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las a-queratinas presentan una estructura secundaria, más concretamente, una estructura de a-hélice, a diferencia de la b-queratina, que es de conformación b.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Solubilidad: la solubilidad de las proteínas se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares. Los radicales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua, lo que permite que no se puedan asociar a más proteínas y provoca su precipitación.
Capacidad amortiguadora: Las proteínas están constituidas por aminoácidos, lo que hace que tengan un carácter anfótero. es decir, que pueden actuar como ácido o como base, liberando protones o añadiéndoselos. Eso hace que las proteínas actúen cuando en un medio el PH varíe, y amortigüe los cambios, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Reserva: esta función es de reserva energética, y la ejerce, por ejemplo, la ovoalbúmina de la leche.
Contráctil: esta función permite la movilidad del músculo. La realiza, por ejemplo, la actina o la miosina.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización es el proceso por el cual las proteínas pierden su estructura cuaternaria, terciaria, y a veces, la secundaria, debido a cambios en el PH, variaciones en la temperatura, alteraciones en la concentración salina, o incluso por simple agitación molecular.
La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, lo que hace que cuando se vuelven a las condiciones normales, las proteínas pueden volver a su estado natural, y a este proceso se le denomina renaturalización.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Que puede modificar el comportamiento de la proteína, es decir, que puede actuar como base perdiendo protones, o como ácido ganándolos. Esto da lugar a la función amortiguadora de las proteínas.
